SEXTA ENTRADA

ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores específicos que aceleran procesos metabólicos  que en condiciones normales tardaría mucho tiempo en producírselas enzimas poseen una capacidad catalítica importante ya que puede aumentar la velocidad de las reacciones   en un millón de veces. Las enzimas estudiadas hasta ahora en su gran mayoría tienen naturaleza proteica pero se ha demostrado que algunas moléculas de ARN tienen capacidad catalítica.

La velocidad de una reacción química depende de factores termodinámicos y cinéticos. El cambio de la energía libre de Gibbs es la magnitud  termodinámica más útil para determinar  si un proceso es espontaneo. La transformación  del sustrato S en el producto P se produce a través  de un estado de transición, en el que se están rompiendo determinados enlaces y formándose otros nuevos. Las reacciones químicas tienen una barrera energética (energía libre de activación) que separa a los reactivos,  reactantes o substratos de los productos. El lugar donde la energía libre de activación es máxima, se denomina  estado de transición. En la siguiente figura se ejemplifica la transformación del reactivo A en el producto B a través del estado de transición S*:

S D S* D P

Representación del cambio en la energía libre de una reacción catalizada enzimáticamente (línea continua) y la misma no catalizada (línea punteada)

 Disponible en: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/funcion%20enzima.html

más informacion

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA

Las enzimas se clasifican dependiendo a la su acción catalítica en:

1.       Oxidoreductasas: reacciones redox (transferencia de electrones)

2.       Transferasas: transferencia de un grupo químico

3.       Hidrolasas: ruptura hidrolítica de algún enlace

4.       Liasas: ruptura no hidrolítica de enlaces

5.       Isomerasas: reacciones de isomeración

6.       Ligasas: formación de enlaces covalentes entre dos sustratos

Se nombra  de acuerdo con el sustrato referente a la enzima, un el sufijo “–asa” Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Esta nomenclatura  proporciona  poca información de la  función de la enzima por eso la nomenclatura ha evolucionado; existe una recomendada que proporciona información sobre el  sustrato y el tipo de reacción que cataliza, ejemplo  la glucosa oxidasa;               pero  hay otra nomenclatura que proporciona mayor información aunque es de mayor complejidad, se trata de un código numérico encabezado por las letra EC seguido de cuatro números

·         El primero  indica una de las 6 grupos las que pertenece

·         El segundo se refiere a  subclases dentro del grupo

·         El tercer y cuarto número se refieren a grupos químicos que intervienen en la reacción.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética enzimática  estudia la velocidad de los procesos catalizados enzimáticamente. 

La velocidad enzimática puede modularse   por variaciones en la concentración del sustrato que se unen al centro activo o fuera de él. La velocidad  de reacción  se  define como  la variación en el tiempo de la concentración de sustrato  o del producto.

Efecto de la concentración  del sustrato sobre la velocidad de reacción

Para que una enzima realice su  transformación de S a P, es necesario que el sustrato S se una  al centro activo de la enzima para formar el complejo enzima – sustrato esto ocurre con mayor rapidez cuanto mayor sea la  capacidad catalítica de la enzima.    Muy a menudo la velocidad de  reacción  varía  dependiendo de la concentración del sustrato.

disponible en: http://perso.wanadoo.es/sancayetano2000/biologia/apu/tema3_2.htm

Este  comportamiento responde al modelo de Michealis – Menten, aquí la velocidad se observa que es directamente proporcional al sustrato; al llegar al máximo de su saturación se dice que se llega a su velocidad máxima pues esta sea hace casi constante. A la mitad de la velocidad máxima  se determina en la grafica una constate que se refiere a la mayor afinidad de la enzima con el sustrato km.

Existen factores que condiciona la  velocidad de reacción

Temperatura: a  mayor temperatura  habrá mayor velocidad de reacción esto ocurre hasta el punto donde la  enzima pierde se eficiencia por desnaturalización.

disponible en: http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/index.html

PH: las enzimas tienen mayor productividad dependiendo la naturaleza de la enzima, las enzimas alcalinas tienen mayor actividad a pH alcalinos, lo mismo pasa  con enzimas ácidas.

INHIBICION ENZIMATICA

Moléculas capaces de unirse a una enzima, y aumentar o disminuir la actividad se denominan activadores e inhibidores respectivamente.

Inhibidores reversibles

Existen varios tipos; inhibidores competitivos poseen una estructura semejante al sustrato  y son reconocidos por el centro activo de la enzima, este tipo de inhibidor aumenta la Km de la enzima por el sustrato por ende disminuye su afinidad, pero sin  modificar la velocidad máxima. Los inhibidores no competitivos  se unen a  sitios diferentes al sitio activo; este tipo de inhibidor disminuye la velocidad de reacción la reacción se hace más lenta. Los inhibidores acompetitivos estos se unen al complejo enzima sustrato, este nuevo es catalíticamente inactivo, la presencia de este inhibidor disminuye la velocidad máxima y aumenta el Km.

Inhibidores reversibles

Esta clase de enzima inactiva la enzima ya que se une a residuos de la enzima por enlaces covalentes.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

COENZIMAS Y COFACTORES

Los cofactores son componentes de naturaleza no proteica que forman parte de enzimas  que son proteínas conjugadas. Cuando lo  cofactores son iones metálicos (metalienzimas), moléculas orgánicas llamadas coenzimas. La presencia de cofactores aumenta el número y la variedad de grupos químicos que pueden actuar en la catálisis.




BIBLIOGRAFÍA


KARP,Gerald.Biología celular y molecular.conceptos y experimentos.5ed.México D.F.
McGraw-Hill interamericana editores S.A. 2009

SITIOS DE INTERÉS

http://www.revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologia/issue/view/Rev.%20Col.%20Biotecnol./showToc

http://www.revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologia/article/view/15574

http://scielo.sld.cu/scielo.php?pid=S0864-03001997000100002&script=sci_arttext